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Endo S糖苷内切酶S
3C Protease
3C蛋白酶是切割小RNA病毒科非结构蛋白的关键酶,在病毒复制过程中发挥着重要作用。鼻病毒属于小RNA病毒科,其中的人鼻病毒3C蛋白酶基因编码区全长552bp,编码的蛋白质相对分子质量约为22000 Da。人鼻病毒3C蛋白酶具有高度的酶切特异性,能特异切割位于Gln-Gly之间的肽键,识别位点为 Leu-Glu-Val-Leu-Phe-Gln↓Gly-Pro。 本公司将人鼻病毒3C蛋白酶的编码区基因,在大肠杆菌中进行重组表达,纯化后获得了高纯度的重组3C蛋白酶,该蛋白酶能特异切割含有3C酶切位点的融合蛋白,
PNGase F(N-糖酰胺酶F或肽N-糖苷酶 F)
N-糖苷酶 F (PNGase F)是一种酰胺水解酶,主要由脑膜炎脓杆菌等革兰氏阴性菌分泌。PNGase F可以裂解由天冬酰胺连接的高甘露糖,及杂合和复杂的寡糖糖蛋白。PNGase F的切割位点为糖蛋白内侧N-乙酰葡萄糖胺(GlcNAc)和天冬酰氨残基之间的酰胺键,同时将酶解后蛋白上的天冬氨酰转化为天冬氨酸。
IdeS Protease(免疫球蛋白G降解酶)
IdeS Protease全称免疫球蛋白G降解酶(Immunoglubulin G-degrading enzyme ofStreptococcus pyogenes, IdeS),是由人类致病菌酿脓链球菌(Streptococcuspyogenes)产生并分泌至胞外的一种半胱氨酸水解酶。该蛋白酶具有极高的底物特异性,仅能识别IgG,在抗体下铰链区的特定位点进行酶切,使IgG水解为完整的F(ab’)2片段和Fc片段。IdeS可识别人源和其他多种动物来源的IgG,比如鼠、兔、猴、羊以及人动物嵌合IgG等。I
Enterokinase,Recombinant,Expressed in E.coli大肠杆菌表达重组肠激酶(不带标签)
重组肠激酶(rEK)是高纯度的牛肠激酶轻链亚基,它有着和天然提取的肠激酶同样特异的切割酶活性,切割位点Asp-Asp-Asp-Asp-Lys,可去除位于蛋白N-末端的融合蛋白,以除去不需要的融合标签,本rEK具有比天然酶更高的切割活性。 本品为采用重组大肠杆菌分泌表达的高纯度、高活性、高特异的牛肠激酶,适用范围广,并且在各种去垢剂和变性剂存在的条件下仍具有部分活性。本品不含标签,由于具有极高酶切活性,酶切反应使用量少,不影响下游蛋白应用,故后续不需将其去除。
Bovine Thrombin,High Specific Activity,>2000 IU/mg 牛凝血酶(高活力,>2000 IU/mg)
Human α-Thrombin(Factor IIa)人α-凝血酶(冻干粉)
α-凝血酶(α-Thrombin)是一种高度特异性的丝氨酸蛋白酶,由凝血酶原(Prothrombin,II因子)经蛋白水解活化而来。它在凝血过程中起着非常重要的作用,不仅能够促使纤维蛋白凝块的产生,还负责提供反馈信号来激活前辅因子:V因子和VIII因子。也可以激活XIII因子和血小板,或者用作血管收缩剂。 在体内,活化的X因子(Factor Xa)切割凝血酶原,释放出活性肽并将凝血酶切割成具有催化活性的α-凝血酶。α-凝血酶由一条轻链(A chain)(Mw~6,000)和一条重链(B chain)(Mw
PreScission Protease(PSP) 重组PreScission蛋白酶
PreScission Protease是一种由人鼻病毒14型的3C蛋白酶(human rhinovirus (HRV) type 14 3C protease)和GST组成的融合蛋白。该蛋白酶可在低温下(4°C)特异识别短肽Leu-Glu-Val-Leu-Phe-Gln-Gly-Pro,并在Gln和Gly氨基酸残基之间进行酶切。底物的识别和切割不仅依赖于融合蛋白的一级结构还依赖于融合蛋白的二级和三级结构。它可以特异性的将pGEX-6P系列等载体表达出的带有酶底物识别多肽序列融合蛋白的GST标签进行分离。
Hyaluronidase 透明质酸酶
透明质酸酶,英文名称Hyaluronidase,一类能够降低体内透明质酸活性的酶的总称,结构上由4个相同亚基构成,每个亚基分子量接近14 kDa,该酶是一种糖蛋白,包含5%的甘露糖和2.2%的葡萄糖胺。功能上该酶可随机裂解透明质酸、软骨素和硫酸软骨素中的 β-N-乙酰己糖胺-[1→4] 糖苷键。常与胶原酶联合使用于降解细胞外基质,从而从组织中分离活细胞。 本品来源于牛睾丸,活力值为400–1,000 units/mg,最佳pH值为4.5–6.0。
Bovine Fibrinogen 牛纤维蛋白原
纤维蛋白原(Fibrinogen,Fg),即凝血因子I,分子量约340kDa,由α、β、γ三对不同多肽链组成,多肽链间以二硫键相连。α链分子量63.5 kDa,β链分子量56 kDa,γ链分子量47kDa,纤维蛋白原约含4%碳水化合物。 纤维蛋白原参与凝血的原理:在凝血酶作用下,α链与β链分别释放出A肽与B肽,生成纤维蛋白单体。在此过程中,由于释放了酸性多肽,负电性降低,单体易于聚合成纤维蛋白多聚体,但此时单体之间借氢键与疏水键相连,尚可溶于稀酸和尿素溶液中。进一步在Ca2+与活化的ⅩⅢ因子作用下,单体之
400-6111-883
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